Տրիպսինը խզում է պեպտիդային կապը կարբոքսիլ խմբի արգինինի կամ լիզինի կարբոքսիլ խմբի և հարակից ամինաթթվի ամինախմբի միջև: Ճեղքման արագությունը տեղի է ունենում ավելի դանդաղ, երբ լիզինի և արգինինի մնացորդները հաջորդականությամբ կամ ցիստինին կից են թթվային ամինաթթուներին:
Որտե՞ղ է տրիպսինը բաժանում ամինաթթուները:
Տրիպսինը կտրում է պեպտիդները լիզինի և արգինինի ամինաթթուների մնացորդների C-տերմինալ կողմում: Եթե պրոլինի մնացորդը գտնվում է ճեղքման վայրի կարբոքսիլային կողմում, ապա ճեղքումը տեղի չի ունենա:
Ի՞նչ հաջորդականությամբ է կտրում տրիպսինը:
Տրիպսինը բաժանվում է բացառապես C-տերմինալ արգինինի և լիզինի մնացորդներից Զանգվածային սպեկտրոմետրիայի վրա հիմնված պրոտեոմիկայի գրեթե բոլոր խոշոր նախագծերը օգտագործում են տրիպսին՝ սպիտակուցային խառնուրդներն ավելի հեշտությամբ վերլուծվող պեպտիդների վերածելու համար: բնակչություն.
Ի՞նչ ամինաթթուներ են կտրում տրիպսինը և քիմոտրիպսինը:
Տրիպսինը կրճատում է լիզին և արգինին, մինչդեռ քիմոտրիպսինը: կրճատում է թիրոզինը, ֆենիլալանինը և տրիպտոֆանը: Ինչպե՞ս է ֆերմենտը գիտի այնտեղ կտրել: Առաջարկեք այլընտրանք ասպարտատի և հիստիդինի համար կատալիտիկ եռյակում:
Ի՞նչ ամինաթթուներ է բաժանում պեպսինը:
Պեպսինը կտրում է պեպտիդային կապերը ցիկլային ամինաթթուների մնացորդների ( թիրոզին, ֆենիլալանին և տրիպտոֆան) ամինո-տերմինալ կողմում՝ կոտրելով պոլիպեպտիդային շղթաները ավելի փոքր պեպտիդների (Fange և Grove, 1979).
